home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00396 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.8 KB  |  60 lines
  1. **************************************
  2. * Glutathione peroxidases signatures *
  3. **************************************
  4.  
  5. Glutathione peroxidase (EC 1.11.1.9) (GSHPx) [1,2] is an enzyme that catalyzes
  6. the reduction  of  hydroxyperoxides  by  glutathione.  Its main function is to
  7. protect against the damaging effect of endogenously formed hydroxyperoxides.
  8.  
  9. In higher vertebrates at  least  four  forms  of  GSHPx are  known to exist: a
  10. ubiquitous cytosolic form (GSHPx-1), a  gastrointestinal cytosolic for (GSHPx-
  11. GI) [3], a plasma secreted form (GSHPx-P) [4], and a epididymal secretory form
  12. (GSHPx-EP). In  addition  to  these  characterized  forms,  the  sequence of a
  13. protein of  unknown  function [5] has been shown to be evolutionary related to
  14. those of GSHPx's.
  15.  
  16. In filarial  nematode  parasites  such  as  Brugia  pahangi  the major soluble
  17. cuticular protein,  known  as  gp29, is a secreted GSHPx which could provide a
  18. mechanism of  resistance  to  the  immune  reaction  of  the mammalian host by
  19. neutralizing the products of the oxidative burst of leukocytes [6].
  20.  
  21. Escherichia coli protein btuE, a periplasmic protein involved in the transport
  22. of vitamin B12, is also evolutionary related to GSHPx's;  the  significance of
  23. this relationship is not yet clear.
  24.  
  25. Selenium, in the form of  selenocysteine [7] is  part of the catalytic site of
  26. GSHPx.  The sequence around the  selenocysteine  residue  is  moderately  well
  27. conserved in GSHPx's and the related proteins and  can  be used as a signature
  28. pattern. As a  second  signature for  this family  of  proteins we  selected a
  29. perfectly  conserved  octapeptide  located  in  the  central  section of these
  30. proteins.
  31.  
  32. -Consensus pattern: [GN]-[RKHNFY]-x-[LIVMFC]-[LIVMF](2)-x-N-V-x-[STC]-x-C-
  33.                     [GA]-x-T
  34.                     [C is the active site selenocysteine residue]
  35. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  36. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  37.  
  38. -Consensus pattern: [LV]-[AG]-F-P-C-[NG]-Q-F
  39. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  40. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  41.  
  42. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  43.  
  44. [ 1] Mannervik B.
  45.      Meth. Enzymol. 113:490-495(1985).
  46. [ 2] Mullenbach G.T., Tabrizi A., Irvine B.D., Bell G.I., Tainer J.A.,
  47.      Hallewell R.A.
  48.      Protein Eng. 2:239-246(1988).
  49. [ 3] Chu F.F., Doroshow J.H., Esworthy R.S.
  50.      J. Biol. Chem. 268:2571-2576(1993).
  51. [ 4] Takahashi K., Akasaka M., Yamamoto Y., Kobayashi C., Mizoguchi J.,
  52.      Koyama J.
  53.      J. Biochem. 108:145-148(1990).
  54. [ 5] Dunn D.K., Howells D.D., Richardson J., Goldfarb P.S.
  55.      Nucleic Acids Res. 17:6390-6390(1989).
  56. [ 6] Cookson E., Blaxter M.L., Selkirk M.E.
  57.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89:5837-5841(1992).
  58. [ 7] Stadtman T.C.
  59.      Annu. Rev. Biochem. 59:111-127(1990).
  60.